Pressemitteilungen
Zur weiteren Vernetzung der Forschung an Früherkennung, Therapie und Nachbehandlung von Herz-Kreislauf-Erkrankungen haben heute die beiden Münchener Universitäten, das Max-Planck-Institut für Biochemie und das Helmholtzzentrum München die Munich Heart Alliance gegründet. Mit dem neuen Wissenschaftsverbund wird besonders die Überführung von Erkenntnissen aus der Grundlagenforschung in die klinische Forschung und Anwendung gestärkt. Max-Planck-Forscher Reinhard Fässler wird dabei die Grundlagenforschung zur Gefäß- und Herzentwicklung und der daran beteiligten Zellstrukturen, den Integrinen, in die Munich Heart Alliance einbringen.
Die Herstellung synthetischer Proteine spielt eine wichtige Rolle für Wirtschaft und Wissenschaft. Durch den Einbau künstlicher Aminosäuren in Proteine (genetisches Code Engineering) können deren vorhandene Eigenschaften gezielt verbessert werden. Sogar neue biologische Funktionen können entstehen. Jetzt ist Forschern am Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) in Martinsried bei München ein weiterer wichtiger Schritt in diesem Bereich gelungen: Zum ersten Mal konnten sie in einem einzigen Experiment drei verschiedene synthetische Aminosäuren gleichzeitig in ein Protein einbauen.
Viele Prozesse in unserem Körper werden durch nachträgliche Veränderungen von Proteinen gesteuert. Die Identifikation solcher Modifikationen ist daher essentiell für die weitere Erforschung unseres Organismus. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried haben jetzt einen weiteren entscheidenden Beitrag dazu geleistet: Mit einer neuen Methode haben sie über 6.000 glykosylierte Proteinstellen in verschiedenen Geweben identifiziert und somit eine wichtige Grundlage für das bessere Verständnis aller Lebensvorgänge geschaffen. (Cell, 28. Mai 2010).
Franz-Ulrich Hartl erhält Heineken-Preis - Forschung zur Proteinfaltung in Zellen ausgezeichnet
Eiweiße (Proteine) sind die molekularen Baustoffe und Maschinen der Zelle und an praktisch allen Lebensprozessen beteiligt. Für seine Forschung zur Faltung von Proteinen wird Professor Franz-Ulrich Hartl, Direktor am Max-Planck-Institut für Biochemie in Martinsried, mit dem Dr.-H.P.-Heineken-Preis für Biochemie und Biophysik ausgezeichnet. Der Preis ist mit einem Preisgeld von 150.000 Dollar verbunden und wird am 23. September 2010 durch die Königlich-Niederländische Akademie der Wissenschaften (KNAW) in Amsterdam überreicht.
Das Max-Planck-Institut für Biochemie (MPIB) lud am 20. April seine Mitarbeiter aus Forschung und Verwaltung sowie interessierte Gäste zum diesjährigen Institutstag ein. Neben der Auszeichnung der besten Nachwuchswissenschaftler 2010 und der Vorstellung ihrer Arbeiten boten verschiedene Vorträge dem Publikum die Möglichkeit, einen Einblick in die vielfältigen Forschungsgebiete des Instituts zu gewinnen.
Die Sprecher in diesem Jahr waren Reinhard Fässler, Dieter Oesterhelt, Eva Wolf und Nediljko Budisa sowie die Gewinner des MPIB Junior Research Award 2010: Georgios Karras, Rubén Fernández-Busnadiego, Anika Lange, Christian Luber und Per Stehmeier.
Prof. Peter Fromherz entwickelte zusammen mit der Infineon Technologies AG einen bislang einzigartigen Neurochip, der die Messung von Nervenzell-Aktivität in Zell- und Gewebekulturen mit 16.384 Sensoren ermöglicht. Da Prof. Fromherz 2010 in den Ruhestand gehen wird, soll seine Technologie gesichert und kommerzialisiert werden, um sie für die praxisnahe Produktentwicklung verfügbar zu machen. Nun übernehmen im Rahmen einer vom BMBF geförderten Transferinitiative das Naturwissenschaftliche und Medizinische Institut (NMI) und die Multi Channel Systems MCS GmbH die von Prof. Fromherz entwickelte Technologie.
Der menschliche Körper funktioniert durch ein genau reguliertes Zusammenspiel verschiedenster Zelltypen wie Blut-, Nerven- und Muskelzellen. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts für Biochemie in Martinsried bei München haben jetzt gemeinsam mit Kollegen vom Forschungsinstitut für Molekulare Pathologie (IMP) in Wien alle Gene der Fruchtfliege Drosophila identifiziert, die eine Rolle bei der Entwicklung und Funktion von Muskeln spielen.
Um uns vor Viren, Bakterien und Parasiten zu schützen, sind die Immunzellen unseres Körpers mit verschiedenen Abwehrsystemen ausgestattet. Wissenschaftler des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie und der Biotech-Firma Bavarian Nordic GmbH in Martinsried haben jetzt erstmals eine hochspezialisierte Familie der Abwehrzellen auf Ebene ihrer Proteine untersucht.
Professor Axel Ullrich erhält den mit 100 000 Dollar dotierten Wolf-Preis. Der Direktor der Abteilung Molekularbiologie am Max-Planck-Institut für Biochemie wird für seine richtungweisenden Arbeiten auf dem Gebiet der Krebsforschung geehrt. Er legte die Grundlagen für die Entwicklung verschiedener innovativer Medikamente. So wird Herceptin beispielsweise gegen Brustkrebs mit Metastasen eingesetzt. Ein weiteres neuartiges Krebsmedikament, das auf der Basis seiner Forschungsergebnisse entwickelt wurde, ist Sunitinib, das gegen Nierenkrebs und eine besondere Form von Magen-Darm Krebs wirksam ist. „Prof. Ullrich gehört zu einer kleinen Gruppe von Grundlagenforschern, deren Arbeit nicht nur wissenschaftlichen Einfluss hat, sondern Millionen Patienten mit chronischen Krankheiten hilft“, so die internationale Jury der Wolf Foundation.
Der Wolf-Preis wird seit 1978 in sechs Disziplinen vergeben und zählt nach dem Nobelpreis weltweit zu den angesehensten Preisen in den Naturwissenschaften. Präsident Shimon Peres überreicht den Wolf-Preis am 13. Mai 2010 im Gebäude des Israelischen Parlaments, der Knesset.
Das menschliche Gehirn besitzt mehr als 100 Milliarden Nervenzellen, die wiederum in der Lage sind, mit Tausenden ihrer Nachbaren zu kommunizieren. Verknüpft sind Nervenzellen über sogenannte Synapsen. Nervenimpulse machen es möglich, dass wir handeln, uns bewegen und denken. Forschern vom Max-Planck-Institut (MPI) für Biochemie in Martinsried ist es jetzt gelungen, detaillierte 3D-Aufnahmen von Synapsen einzufangen.
Steigende Temperaturen, schmelzende Gletscher und extreme Niederschläge: Der Klimawandel heizt uns ein. Wissenschaftlern des Max-Planck-Instituts (MPI) für Biochemie in Martinsried und des Genzentrums der Ludwig-Maximilians-Universität München ist es nun gelungen, ein Schlüsselprotein der Photosynthese (Rubisco) im Reagenzglas nachzubauen.
Pressemitteilung (PDF)
Forschungsgruppe Chaperoninvermittelte Proteinfaltung (Manajit Hayer-Hartl) Forschungsabteilung Zelluläre Biochemie (F.-Ulrich Hartl)
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